Đề tài Hệ thống Protein thực phẩm

TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP HCM KHOA CÔNG NGHỆ HÓA HỌC BỘ MÔN CÔNG NGHỆ HÓA THỰC PHẨM -------------------------ef------------------------- BÀI BÁO CÁO HỆ THỐNG PROTEIN THỰC PHẨM CBGD : Trần Thị Bích Lam Nhóm - lớp HC05TP2 MỤC LỤC Giới thiệu chung. Protein là một trong những thành phần quan trọng của thực phẩm cung cấp những tiền chất cho quá trình sinh tổng hợp protein của cơ thể. Trong quá trình chế biến thực phẩm, nó trực tiếp tạo nên hương vị của sản phẩm cũng như tham gia vào các phản ứng tạo màu mùi… Nguồn cung cấp protein rất đa dạng và phong phú. Ngoài những nguồn protein truyền thống như : thịt cá trứng sữa, ngũ cốc và rau quả thì hiện nay người đang chú ý đến việc khai thác các nguồn protein phi truyền thống như : các loại tảo, nấm men và các chất thải từ lò mổ đặc biệt là tiết và xương. Các hệ thống protein thực phẩm. Hệ thống protein của thịt, cá. Giá trị dinh dưỡng. Thịt là một trong những loại thực phẩm có giá trị dinh dưỡng cao. Thịt các động vật máu nóng như thịt lợn, thịt bò, thịt gia cầm… có chứa nhiều axit amin cần thiết, các chất béo, chất khoáng, vitamin và một số chất khác gọi là chiết xuất thịt. Thành phần protein trong một số loại thịt. Tên thực phẩm Năng lượng (kcal) Protein (mg %) nước (mg %) lipid (mg %) Thịt bê nạc 85 20 72 0.5 Thịt bò 118 21 74.1 3.8 Thịt trâu 121 22.8 73 3.3 Thịt lợn 139 19 73 7 Thịt dê 122 20.7 74.4 4.3 Thịt gà 199 20.3 65.6 13.1 Thịt vịt 267 17.8 59.5 21.8 Hệ thống protein của thịt là những tơ cơ trong đó có chứa từ 15-20% protein nghĩa là chiếm từ 50-95% chất hữu cơ của thịt. Giá trị sinh học protein thịt là 74%, độ đồng hóa là 96-97%. Dựa vào vị trí có thể phân chia protein cơ thành 3 nhóm : - Protein của chất cơ. - Protein của mô liên kết. - Protein của tơ cơ. Ảnh hưởng của các điều kiện công nghệ đến protein của cơ. Ảnh hưởng của nhiệt độ. Hầu hết các protein bị biến tính và tạo ra các tập hợp ở nhiệt độ 45-60oC. Mioglobin bị biến tính khiến cho thịt bị biến từ đỏ sang nâu xám do tạo ra sắc tố firihemocrom. Tới 50oC thịt vẫn giữ được màu sắc, giữa 50oC và 70oC thịt trắng ra và cho thịt màu đỏ, trên 70oC thịt có màu nâu do Mioglobin bị biến tính. Với calogen thì trong quá trình gia nhiệt đến 55oC phân tử bị co ngắn đi 1/3. đến 61oC thì bị co ngắn đi một nửa. Ở nhiệt độ gần 100oC thì calogen bị hòa tan và tạo ra gelatin. Gelatin có đặc điểm là chịu lực cắt kém nhưng khả năng giữ nước rất tốt. Elastin hầu như không bị tác dụng bởi các enzym phân giải protein cũng như không biến đổi trong quá trình nấu do đó cơ thể không hấp thu mà thường thải ra nguyên vẹn. Ở nhiệt độ 100oC và có nước thì elastin cũng chỉ bị trương ra mà thôi. Calogen và elastin là hai loại protein khó hấp thu, giá trị dinh dưỡng thấp vì trong thành phần hầu như không có tryptophan và xystin là hai axitamin có giá trị cao. Trong quá trình nấu nướng, một lượng chiết xuất tan trong nước, dễ bay hơi, có mùi vị thơm đặc biệt. Chiết xuất gồm có creatin creatinin , carnosin ( có nitơ )và glycogen, glucoza , axit lactic ( không có nitơ ). Khi luộc thịt phần lớn các chiết xuất tan trong nước hòa tan vào nước làm cho nước thịt có mùi vị thơm ngon đặc hiệu. Các protein của cơ sẽ giảm độ hòa tan khi nhiệt độ giữa 40-60oC vì lúc này mạch polypeptit bị giãn và keo tụ. Khi nấu khả năng giữ nước của tơ cơ cũng giảm làm cho thịt bị sẫm màu. Đối với cá, thành phần protein chủ yếu là albumin, globulin và nucleoprotein. Tổ chức và liên kết thấp và phân phối đều, gần như không có elastin. Protein của cá dễ đồng hóa hấp thu hơn thịt. Ảnh hưởng của lạnh đông. Lạnh đông là phương pháp bảo quản thịt rất tốt, tuy nhiên cũng làm xấu đi một số tính chất của thịt. các biến đổi xảy ra khi làm lạnh đông phụ thuộc vào các yếu tố tốc độ làm lạnh, nhiệt độ tối thiểu đạt được và thời gian bảo quản. Ở nhiệt độ lạnh đông trhông thường (-30 đến -20oC ) 90% nước đông lại làm cho nồng độ các chất hòa tan trong nước chưa đông tăng lên 10 lần. Trong vùng có mặt của dung dịch này protein bị biến tính mạnh mẽ do lực ion tăng lên và pH thay đổi lớn. Lạnh đông làm thiệt hại cấu trúc tế bào. Khi làm lạnh chậm thì các tinh thể nước đá lớn sẽ tạo ra ở trong môi trường ngoại bào. Áp suất thảm thấu khởi đầu của nó bé hơn môi trường nội bào nên nước sẽ chuyển từ môi trường nội bào ra môi trường ngoại bào. Tức thì lực ion trong môi trường nội bào tăng lên đáng kể, tế bào bị tiêu nguyên sinh và các protein bị biến tính. Khi làm lạnh nhanh sẽ làm tạo ra nhiều tinh thể nước đá ở trong thịt và do đó sự chuyển nước giữa môi trường nội bào và ngoại bào là tối thiểu. Lúc này sự biến tính protein là không lớn. Hậu quả chính của sự biến tính protein là khả năng giữ nước giảm và sự chảy dịch sẽ xuất hiện ngay sau khi làm tan đá. Dịch chảy ra chứa các vitamin, cá muối khoáng, các axitamin,. tổn thất về dinh dưỡng ít, nhưng tổn thất về trọng lượng lớn, thịt trở nên khô và xơ. Ảnh hưởng của sự khử nước Khử nước bằng phương pháp sấy thăng hoa cũng kèm theo sự giảm khả năng giữ nước sau khi tái hidrat hóa và làm cứng cấu trúc. Sở dĩ có những biến đổi này là do tương tác giữa các phần tử actomiozin qua cầu muối làm trung gian. nếu có mặt saccharose thì hiện tượng này sẽ giảm đi. Kết luận Trong quá trình bảo quản và chế biến, các protein của thịt bị biến tính làm giảm một phần giá trị dinh dưỡng và thay đổi một số tính chất. tuy nhiên để có được những sản phẩm như mong muốn, đôi khi ta cũng phải hi sinh một phần giá trị dinh dưỡng Quá trình bảo quản của cá tương đối khó hơn so với thịt vì - Hàm lượng nước tương đối cao trong các tổ chức của cá. - Sự có mặt của các màng nhầy là môit trường tốt cho các vi khuẩn phát triển. màng nhầy xuất hiện do khi cá ra khỏi nước thường tiết ra các chất nhầy đọng lại trên vẩy. Chất nhầy có chứa nhiều protein giúp vi khuẩn phát triển tốt hơn. - Tính đa dạng của nguồn xâm nhập. Ngoài vẩy cá, vi khuẩn còn có thể xâm nhập từ nhiều nguồn khác như mang và ruột. Hệ thống protein của trứng. Protein của lòng trắng trứng. Thành phần dinh dưỡng Ovalbumin : là protein giàu nhất của lòng trắng trứng. Phân tử ovalbumin có 4 nhóm SH và 2 cầu disunfua. Trong thời gian bảo quản số cầu disunfua sẽ tăng lên do hình thành liên kết S-ovalbumin có tính bền nhiệt hơn protein ban đầu. S-ovalbumin chiếm 5% khi trứng mới đẻ, tăng lên 40% khi bán ở thị trường và 80% trong trứng bảo quản lạnh 6 tháng. Ovalbumin có khả năng tạo gel tốt, làm cho bọt bền. Khi gia nhiệt khả năng tạo gel của S-ovalbumin giảm.ovalbumin dễ bị biến tính nên có tác dụng ổn định các bọt tạo ra ở khi ở nhiệt độ lạnh. Conalbumin : là một glucoprotein, tạo phức với các ion kim loại hóa trị 2 và 3 như Cu2+, Zn2+, Al3+ , Fe3+ . các phức có màu khác nhau tùy thuộc vào kim loại, phức Cu2+ màu đỏ, phức Fe3+ màu nâu. ở dạng phức kim loại thì bền nhiệt hơn protein lúc đầu. Ovomuxoit : là một glucoprotein có hoạt tính antitripxin và có tính rất chịu nhiệt trừ khi ở trong môi trưòng kiềm. Ovumoxin :là một glucoprotein. Do có các gốc axit xialic tích điện âm nên tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho có cấu trúc thớ và có tính chất nhớt của lớp lòng trắng. Ovumoxin cũng làm bền bọt ở nhiệt độ lạnh. Avidin : gồm ba thành phần A, B ,C tạo phức với biotin. Protein của lòng trắng trứng có tính kháng khuẩn trực tiếp hay gián tiếp( dạng protein hay dạng phức ) góp phần bảo vệ phôi cũng như bảo quản trứng. Các biến đổi khi bảo quản. Các protein của lòng trắng nguyên khó tiêu hóa, chỉ sau khi nấu mới trở nên dễ dàng. Nguyên nhân là do hoạt tính kháng tripxin của omuvoxoit và tính chống chịu với các enzym tiêu hóa nên một số globulin không bị biến tính. Sự chuyển ovalbumin thành S-ovalbumin, sự phân ly phức ovomuxin-lizozim kèm theo sự phá hủy gel ovomuxin là những phản ứnh quan trọng trong thời gian bảo quản trứng làm ảnh hưởng tới khả năng tạo gel, tạo bọt và khả năng hóa lỏng của lòng trắng trứng. Lượng CO2 trong trứng cũng giảm làm pH tăng từ 7,6 lên 9,7. Trứng mới đẻ ra bên trong coi như tiệt trùng nhưng ngoài vỏ có rất nhiều vi khuẩn. Khi rửa thường làm cho vi khuẩn xâm nhập vào dễ dàng do mất lớp biểu bì protein bảo vệ cũng như do nước đi vào kéo theo vi khuẩn. Do đó sau khi rửa, trứng phải được lau khô ngay. Có thể làm giảm các lỗ trên vỏ trứng bằng cách nhúng vào dầu khoáng, hoặc gia nhiệt nhanh trong nước để làm đông tụ lớp protein dưới vỏ. Protein của lòng đỏ trứng. Thành phần. Do 3 protein liên kết với nhau tạo thành một phức. lipovielin và phosvitin là hai hợp phần cơ sở. Lipoprotein nhẹ sẽ kết dính vào phức qua phosvitin làm cầu nối trung gian. Phosvitin có khả năng cố địng các ion sắt. Các phức tạo ra tan trong nước và là nguồn dự trữ sắt. Protein của trứng giàu axit amin cần thiết. thành phần các axit amin rất ổn định và hầu như không phụ thuộc vào giống, thức ăn cũng như phương pháp nuôi động vật. Các biến đổi trong bảo quản. Khi lòng đỏ trứng đã đông và được bảo quản ở nhiệt độ -6oC thìt độ nhợt của sản phẩm sau khi tan giá thường tăng lên rất nhiều. khả năng tạo gel tăng khi bảo quản ở nhiệt độ -50oC. Nếu thêm các chất hạ điểm đóng băng thì càng hiệu quả ( sacaroza hoặc muối nồng độ 8-10%, glyxerin 5% ). Khi gia nhiệt ( nấu nướng chế biến ) thì lỏng đỏ đặc lại và trở nên khô, một số protein của lòng trắng tạo ra H2S. Nếu nấu trong thới gian kéo dài mà không làm lạnh thì H2S sẽ phản ứng với Fe có mặt trong lòng đỏ tạo kết tủa đen. Ta có thể thực hiện phản ứng này để thu được trứng hoàn toàn đen và chất lượng. Trứng nguyên khi sấy khô thì làm biến tính một phần protein và làm thay đổi một số tính chất và chức năng của chúng. Có thể thêm đường hoặc muối để bảo quản. Lòng trắng trứng đã cô đặc có đường thường chứa 40% sacaroza, 1% natri clorua và 40% nước có thể bảo quản ở nhiệt độ bình thường trong nhiều tháng. Lòng đỏ mặn có đường, chứa 10% natri clorua và 10% sacaroza có hoạt độ nước là 0,85. Hệ thống protein của sữa. Đặc điểm và giá trị dinh dưỡng. Về phương diện lý học, sữa là một hệ thống phức tạp, là một huyền phù các hạt keo trong pha phân tán là nước, bao gồm các mixen protein. Sữa là thực phẩm có giá trị dinh dưỡng cao. Protein sữa rất quý về thành phần axitamin cân đối và có độ đồng hóa cao. Thành phần chính của protein sữa bao gồm : Casein, lactoalbumin, và lactoglobulin. Sữa bò, sữa trâu, sữa dê thuộc loại sữa Casein vì lượng Casein chiếm > 75% tổng số protien. Sữa mẹ thuộc loại albumin ( lượng Casein dưới 75% ) Sữa có khả năng tạo gel, tạo nhũ tốt. các sản phẩm từ sữa như kem, pho mát, bơ, sữa kem … Thành phần protein trong sữa. hợp chất nitơ của sữa 100% Protein(30-35g/l) 95% Nitơ phi protein(0.3-0.4g/l)5%. Protein hòa tan(5-7g/l) β-Lactoglubin(2-4g/l) α-Lactalbumin(1-1.5g/l) Casein (24-28g/l ) Casein αs1(15-19g/l) Casein αs1(15-19g/l) Ảnh hưởng của các quá trình xử lý công nghệ. Hiệu quả của gia nhiệt. Khi thanh trùng Pasteur cũng như khi cô đặc sữa ở dưới 100oC thì -lactoglobulin bị biến tính. Ở 80oC protein trong dung dịch bắt đầu tạo gel. Sự tạo gel do khi cấu trúc cầu bị giãn mạch, các tiol tự do xuất hiện liên kết với nhau hoặc với các cầu disunfua. Khi đó sẽ tạo ra những phức hợp gữa các protein hòa tan bị biến tính và các hợp phần chứa S của mixen. Khi nhiệt độ trên 100oC phần lớn các protein của lactoserum liên kết với mixen casein và làm cho chúng bền với proteaza. Phức hợp -lactoglobulin-casein K cũng tạo thành làm bền các protein của sữa đối với sự thanh trùng ở 120-140oC sau này cũng như đối với tác dụng đông tụ của các enzym. Ở nhiệt độ 110-120oC, độ bền của các protien sữa phụ thuộc rất mạnh vào pH. Trong quá trình gia nhiệt pH bị giảm do tạo ra các axit hữu cơ. Khi gia nhiệt nghiêm ngặt sẽ làm biến đổi các casein. Từ nhiệt độ 110oC sẽ xảy ra các phản ứng thủy phân để giải phóng ra photpho và nitơ phi protien. Photpho giảm làm cho khả năng cố định canxi bị giảm. Việc thanh trùng cũng kéo theo phản ứng Maillard làm cho một phần gốc lizin mất hoạt động. Do đó sẽ làm ức chế một giai đoạn phụ của quá trình đông tụ. Nồng độ chất khô của sữa tăng sẽ làm cho độ bền nhiệt giảm đáng kể và làm tăng nguy cơ tạo gel trong quá trình bảo quản. Hiệu quả xử lý lạnh. Khi bảo quản sữa ở nhiệt độ thấp ( 2-6oC ) sẽ gây ra hai kiểu biến đổi : khử bền các mixen và proteolizơ hạn chế. Nhiệt độ thấp làm thay đổi cân bằng muối ( P và Ca ) giữa các mixen và các pha hòa tan, pH thay đổi. Kết quả là làm thay đổi thời gian đông tụ của sữa, làm thay đổi độ cứng và làm hiệu suất của phomat. Có thể phục hồi lại bằng cách thêm một ít CaCl2, điều chỉnh về pH ban đầu, hoặc xử lý nhiệt ( 60oC trong 30 phút ) để tái hấp thụ casein vào trong mixen. Nhiệt độ lạnh cũng làm tăng sự thoái biến casein thành casein. Tùy thuộc vào thời gian và nhệt độ bảo quản mà lượng casein của sữa thay đổi rất lớn (2-10%). Các quá trình proteolizơ hạn chế này thường làm biến đổi thành phần của mixen và do đó làm thay đổi tính chất lý học và công nghệ của casein. Hệ thống protein của máu. Thành phần và sơ đồ phân đoạn máu. Trong máu có khoảng 17% protein nên người ta gọi máu là “thịt lỏng”. So với protein của trứng thì protein của máu hơi thiếu izolơxin và methionin. điều dáng chú ý ở đây là sắt trong heme của hemoglobin có giá trị dinh dưỡng cao, vì ở dạng này sắt dễ được ruột hấp thụ. gần 200 protein có mặt trong máu, hiện nay người ta dã tách và tinh chiết được trên 70 loại. Trừ albumin và một vài loại protein có hoạt tinh enzym như lisozin, a- amilaza, tất cả protein còn lại là glucoprotein. Huyết thanh Hồng cầu Chất đệm Máu nguyên + chất chống đông Đông tụ Không bị đông Cục đông Huyết tương Hemoglobin Heme Globin Fibrin Hồng cầu Một số protein có trong máu. Serumalbumin ( albumin của huyết tương ) : chiếm 60% tổng lượng protein trong huyết tương. Nó cấu tạo bởi một chuỗi polypeptit với 182 axitxmin, có 17 cầu disunfua và một nhóm –SH tự do. Vai trò của nó là cố định và chuyển tải các phân tử nhỏ hữu cơ nội sinh hoặc ngoại sinh, hoặc các chất khoáng. Globulin : tách khỏi albumin dễ dàng bắng cách kết tủa chọn lọc với Natri Sunfat. Fibrinogen là tiền thân của fibrin, chức năng làm cho máu đông được. Hemoglobin định vị trong các huyết cấu tố, gồm nhiều chuỗi polypeptit liên kết với một nhân heme. Các yếu tố ảnh hưởng. Trong quá trình gia nhiệt màu của Hemoglobin bị biến đổi do hiệ tượng oxy hóa. Chỉ có axit ascocbic mới làm chậm được quá trình oxy hóa hemoglobin. Cacbon oxyt hoặc nitrit cho những màu bền tuy hơi khác ban đầu. Hemoglobin đã được làm bền màu bằng nitro có thể dùng để nhuộm màu các sản phẩm tương tự thịt từ protein thực vật. Có thể làm át màu máu bằng cách khuấy trộn với sữa đã tách kem ở 95oC, có mặt CaCl2 trong 5 phút. Có thể khử màu của hemoglobin bằng cách chiết sắc tố heme ra khỏi globin bằng các phương pháp hóa học hoặc bằng enzym. Hệ thống protein của ngũ cốc. Ngũ cốc là nguồn chính cung cấp năng lượng cho khẩu phần ăn hàng ngày của nhân dân ta, đồng thời cũng là nguồn protein thực vật. Protein của ngũ cốc là protein không hoàn hảo, thường thiếu các axitamin không thay thế . Hàm lượng protein thấp chỉ khoảng từ 10-13% độ hấp thu tương đối thấp chỉ khoảng 50-70%. Chỉ có protein của các loại đậu tương đối hoàn hảo. Trong ngũ cốc ( trừ yến mạch ) prolamin và glutelin là hai nhóm protein chiếm 75-95% tổng lượng protein của hạt. Protein của lúa mì. Thành phần. Hạt lúa mì thường chứa trung bình 13% protein, có loại chứa đến 25%. Hàm lượng protein có thể do di truyền, điều kiện canh tác và độ phì nhiêu của đất. Protein của lúa mì tương đối đầy đủ các axit amin không thay thế. Hai protein chính có trong lúa mì lá prolamin và glutelin. phần prolamin trong lúa mì có tên là gliađin, phần glutelin có tên là glutenin. Gliađin và glutenin chiếm phần chủ yếu của gluten bột mì. Gliađin đặc trưng cho độ giãn, còn glutenin đặc trưng cho độ đàn hồi của bột nhào từ lúa mì. Chính nhờ tính chất đàn hồi của protein này mà bột mì mới làm bánh được. Các gliadin và glutenin có hàm lượng glutamin rất lớn (40 – 45 %) do đó kéo theo cả hàm lượng nitơ. Hàm lượng glutamin cao sẽ hình thành nhiều liên kết hydro giữa các chuỗi peptid với nhau hoặc với các phân tử nước, do đó tạo cho gluten có tính nhớt dẻo cao. Hàm lượng axit amin ưa béo tương đối cao cho thấy tương tác ưa béo chẳng những tham gia vào cấu trúc bậc 4 của glutenin mà còn liên kết với mạng lưới gluten trong bột nhào. Gliađin Trong lúa mì có 2 nhóm prolamin chính: - Gliadin α, β, γ có phân tử lượng 30 000 - 45 000 dalton - Gliadin ω có phân tử lượng khỏang 60 000 đến 80 000 dalton Các Gliadin α, β, γ còn có các cầu disunfua trong phân tử làm cấu trúc bền và chặt. các gliađin có hàm lượng glutamin và prolin rất cao 75%. Glutenin Các glutenin có tính đa hình mạnh mẽ hơn gliađin vì xu hướng tự liên kết với nhau bằng tương tác ưa béo, liên kết hydro và cầu disulfua của chúng lớn hơn. Khối lượng phân tử có thể lên đến 20 triệu dalton, nhất là những “protein cặn” không hòa tan trong acid acetic 0,1M. những protein này hầu như đều là những glutenin liên hợp lại bằng cầu disulfua. Khi phá hủy các cầu disulfua giữa các phân tử ,người ta thu được 25 “dưới đơn vị” glutenin. - Kiểu A: không hòa tan được trong etanol, khối lượng phân tử thấp (10000 - 70000 dalton ) và rất giàu các acid amin có tính bazơ - Kiểu B: không hòa tan trong etanol nhưng có khối lượng phân tử cao (60000 – 140000 dalton), giàu glyxin, prolin và glutamine, nghèo xiatein, tỉ lệ xoắn α trong phân tử thấp (10 – 15 %). - Kiểu C: hòa tan được torng etanol ,có khối lượng phân tử khỏang giữa 35000 – 45 000 dalton Các dưới đơn vị liên kết với nhau bằng liên kết hidro, bằng tương tác ưa béo và bằng cầu disunfua.Các phức hợp glutenin có phân tử lượng lớn thường chứa kiểu B, C. Còn các phức hợp glutenin có khối lượng phân tử thấp thì có tỉ lệ kiểu C khá cao. Ở trạng thái ngậm nước các glutenin tạo ra một màng mỏng rất chắc, đàn hồi và có tính hết cố kết cao chịu được lực căng. Tính chất này do cường độ tương tác và số lượng tương tác giữa các chuỗi protein. Bột mì nhão dẻo và giữ khí nên khi gia nhiệt sẽ hình thành một cấu trúc xốp bánh mì. Lượng protein cặn càng cao lực nở của bánh càng tăng. ngược lại, lượng protein hòa tan được trong axit axetic 0.1 M càng tăng thì lực nở giảm xuống. Do vậy lúa mì cứng không làm bánh được vì hàm lượng protein cặn thấp. Để tăng chất lượng bột nhào có thể thêm một ít tác nhân oxy hóa. Glutenin có tính ưa béo nên chúng liên kết được với lipit để tạo nên những màng mỏng không thấm đối với khí CO2. Các biến đổi khi bảo quản. Trong qua trình bảo quản, chất lượng gluten và bánh nướng tăng lên rõ rệt. bảo quản trong vòng 2-4 tuần đầu thì gluten trở nên đàn hồi, ít nhão hơn, dẻo hơn và do đó chất lượng bánh nướng tốt hơn, thể tích bánh lớn hơn, và bánh xốp hơn. Sự tăng chất lượng gluten là do quá trình thủy phân chất béo nhờ tác dụng của enzym lipaza. Các axit béo chưa no tạo thanh có tác dụng mạnh mẽ đến gluten làm chúng liên kết chặt hơn và trở nên dẻo, đàn hồi hơn. Mặc dù làm tăng chất lượng gluten nhưng cũng chính một số axit này lại có tác dụng làm gây đắng sản phẩm. Protein của đậu tương. Thành phần. Hàm lượng protein trong đậu tương nói chung tương đối cao từ 40-45% protein tập trung chủ yếu ở cỏ lá mầm. ta có thể chia làm hai loại : - Protein dự trữ bị thủy phần trong quá trình nảy mầm để làm chất dinh dưỡng cho phôi sinh trưởng. - Các protein cấu trúc hoặc protein chức năng enzym hay kìm hãm enzym thì tập trung ở phần còn lại của tế bào. Các globulin 7S và 11S chiếm trên 70% tổng lượng protein của hạt. Một trong những tính chất quan trọng của protein đậu tương là khả năng tạo gel. Sự tạo gel. Khi dung dịch protein đậu tương có nồng độ đậm dặc ( > 5% P/V ) được đun nóng ở pH gần trung tính thì sẽ tạo gel. Axit hóa dung dịch protein đậu tương đến pH = 5.5 hoặc thêm ion Ca2+ sẽ làm đông tụ protein thành những cục. các gel này thường cứng hơn các gel tạo bằng cách gia nhiệt. các gel có ion canxi thì lại đàn hồi hơn. Để làm đậu hũ thì sữa đậu ( có khoảng 4.5% protein ) trước tiên phải gia nhiệt ở nhiệt ở 100oC trong 3 phút, sau đó cho thêm Ca2+ với nồng độ không quá 0.4M. Sự tạo gel của protein đậu tương cũng có thể thực hiện bằng kiềm hóa rồi trung hòa.